米氏方程計算器
輸入最大反應速率 Vmax、米氏常數 Km 與底物濃度 [S]，即時算出酶催化反應速率 v 與佔 Vmax 的比例，適用於酶動力學分析。
輸入資料
計算結果
重點速覽：米氏方程（Michaelis–Menten equation）描述單受質酶催化反應的初速率與底物濃度之關係：v = Vmax·[S] ÷ (Km + [S])。其中 Vmax 為酶被底物飽和時的最大速率，Km（米氏常數）為速率達 ½Vmax 時的底物濃度，反映酶對底物的親和力（Km 越小親和力越高）。當 [S] 遠小於 Km 時反應近乎一級動力學；當 [S] 遠大於 Km 時速率趨近 Vmax（零級）。
計算公式
反應速率：v = Vmax × [S] ÷ (Km + [S])。
當 [S] = Km 時，v = ½Vmax。
佔比：v ÷ Vmax = [S] ÷ (Km + [S])。
$$v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_m + [S]}$$$$\dfrac{v}{V_{max}} = \dfrac{[S]}{K_m + [S]}$$使用說明
- 填入酶被飽和時的最大反應速率 Vmax（單位自訂）。
- 填入米氏常數 Km 與底物濃度 [S]（兩者需同單位）。
- 右側即時顯示反應速率 v 與其佔 Vmax 的比例。
Vmax=100、Km=5 時底物濃度對速率（同單位）
| 底物濃度 [S] | 反應速率 v | 佔 Vmax 比例 |
|---|---|---|
| 1 | 16.67 | 16.7% |
| 5（= Km） | 50.00 | 50% |
| 10 | 66.67 | 66.7% |
| 25 | 83.33 | 83.3% |
| 50 | 90.91 | 90.9% |
底物濃度等於 Km 時速率恰為半飽和（½Vmax）；即使 [S] = 10×Km，速率也僅約 91% Vmax，逼近飽和需極高底物濃度。
理財情境案例
半飽和底物濃度
某酶 Vmax = 100 µmol/min、Km = 5 mM。在底物 [S] = 5 mM（等於 Km）時：
v = 100 × 5 ÷ (5 + 5) = 50 µmol/min，恰為 ½Vmax。
這驗證了 Km 的定義：反應速率達最大速率一半時所對應的底物濃度。
比較兩種酶的親和力
酶 A：Vmax = 200、Km = 2；酶 B：Vmax = 200、Km = 20，在 [S] = 8 時比較。
酶 A：v = 200 × 8 ÷ (2 + 8) = 160；酶 B：v = 200 × 8 ÷ (20 + 8) ≈ 57.1。
同底物濃度下 Km 較小的酶 A 反應快得多，顯示其對底物親和力更高。
常見問題
Km 代表什麼？值越小越好嗎？
Km 是反應速率達 ½Vmax 時的底物濃度，反映酶對底物的親和力。Km 越小，代表酶在較低底物濃度下就能達半飽和，親和力越高。但「好壞」需視情境：高親和力有利低濃度反應，某些調控酶反而需要較高 Km 以對底物變化敏感。
Vmax 和 kcat（周轉數）有何不同？
Vmax 是特定酶量下的最大速率，與酶濃度成正比。kcat = Vmax ÷ [E]total 是每個酶分子每秒催化的最大次數，與酶量無關，更能反映酶本身的催化效率。kcat/Km 常用來衡量酶的整體催化效率（特異性常數）。
米氏方程有哪些前提假設？
主要假設包括：測量的是反應初速率（底物消耗少於 10%、產物累積可忽略、無明顯逆反應）、酶與底物快速達到穩態、單一底物結合位點且無協同性。若體系存在別構調控或多底物，需改用其他模型（如 Hill 方程）。
為什麼底物再多速率也上不去？
當底物濃度遠大於 Km 時，幾乎所有酶都被底物佔據（飽和），此時速率受限於酶把底物轉為產物的固有速率，即趨近 Vmax（零級動力學）。再增加底物也無法提供更多可用的酶，故速率達到平台。
[S] 和 Km 一定要用同單位嗎？
是的。公式中 [S] 與 Km 一起出現在 (Km + [S]) 的加法裡，必須同單位（如都用 mM），計算才有意義。Vmax 與 v 則同單位（如 µmol/min）。本計算器不限定單位，只要輸入時保持一致即可。
相關工具
參考資料
內容審核：香港計算器科學團隊。米氏方程與酶動力學參數定義參考標準生物化學教材。